אינסולין (hebrew)
From Proteopedia
This is a placeholder
This is a placeholder text to help you get started in placing a Jmol applet on your page. At any time, click "Show Preview" at the bottom of this page to see how it goes.
Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load and display another structure.
| |||||||||
| 3cin, resolution 1.70Å () | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Ligands: | , , | ||||||||
| Gene: | TM1419, TM_1419 (Thermotoga maritima MSB8) | ||||||||
| Activity: | Inositol-3-phosphate synthase, with EC number 5.5.1.4 | ||||||||
| |||||||||
| |||||||||
| Resources: | FirstGlance, OCA, RCSB, PDBsum, TOPSAN | ||||||||
| Coordinates: | save as pdb, mmCIF, xml | ||||||||
אינסולין
תפקיד:
אינסולין הוא הורמון המאפשר שמירה על רמת גלוקוז קבועה בדם. כאשר רמת הגלוקוז בדם עולה, תאי בטא שבלבלב מפרישים את ההורמון אל הדם. קישור של האינסולין לרצפטור לאינסולין גורם לתאי הגוף להיות חדירים יותר לגלוקוז. בתאי הכבד, השריר ורקמות השומן נאגר הגלוקוז בצורת גליקוגן. באמצעות פעילות זו גורם האינסולין להסרת עודפי גלוקוז מהדם. מבנה האינסולין וייצורו בגוף: אינסולין הוא הורמון פפטידי המורכב מ51 חומצות אמינו ובעל משקל מולקולרי של 5808 דלתון. האינסולין עשוי שתי שרשרות פפטידיות, אחת קרויה שרשרת A ועשויה 21 ח.אמינו, והשניה קרויה שרשרת B ומכילה 30 ח.אמינו. שתי השרשרות קשורות ביניהן ע"י שני קשרים ביסולפידיים, קשר ביסולפידי שלישי מצוי על שרשרת A בלבד. הקשרים הדיסולפידיים קובעים את המבנה התלת מימדי של המולקולה. האינסולין מיוצר בלבלב כפפטיד בעל שרשרת יחידה בשם פרו-אינסולין אשר מקודד על ידי הגן INS (במיקום 11p15.5). הפרו-אינסולין הינו חלבון ארוך יותר מהאינסולין, שעובר עיבוד אחרי התרגום ונחתך על ידי אנזימים ספציפיים, כך שמתקבלים שלושת הפפטידים: פפטיד A, פפטיד B ופפטידC . פפטיד C הוא מקטע המקשר בין שתי השרשרות הראשונות. האינסולין מיוצר ונאגר בתאי הלבלב בצורת יחידות שכל אחת מכילה 6 מולקולות, אך הצורה הפעילה היא מונומר. ההקסמר הוא צורה לא פעילה אך יציבה מאוד, שמשמשת כדרך לשמור על האינסולין הראקטיבי מאוד מוגן, אבל נגיש במהירות. מבנה האינסולין בבעלי חיים שונים: בין בעלי החוליות, רצף חומצות האמינו של האינסולין הוא שמור באופן מובהק. אינסולין של פרה שונה מאינסולין אנושי רק בשלושה שיירים של חומצות אמינו, ואינסולין של חזיר שונה מהאנושי רק באחד. אפילו אינסולין ממספר מינים של דגים דומה בהחלט לאנושי מבחינת האפקט הרפואי שלו. במספר חסרי חוליות האינסולין די דומה לזה האנושי, ויש לו אפקטים פיזיולוגיים דומים. הדימיון החזק הנצפה ברצף האינסולין של מינים שונים מרמז שהוא נשמר באבולוציה של הרבה בעל חיים. פפטיד C של הפרו-אינסולין (עליו נכתב קודם), שונה במידה רבה במינים שונים. הוא גם כן הורמון אבל שניוני. סכרת: כאשר בקרת רמת האינסולין משתבשת מופיעה מחלת הסכרת. מחלת הסכרת מתבטאת בעלית רמת הסוכר בדם תוך ירידת קליטתו לתאים ועלית בריחתו בשתן. כתוצאה מכך עולה השימוש בח.שומן לשם חימצון ונוצר קטוזיס. הסוכרת נובעת מחוסר פעילות האינסולין. תופעה זו יכולה לנבוע משלשה מישורים: 1. חוסר אינסולין; סכרת מסוג 1. נוצרת כתוצאה מאי ספיקה של תאי בטא, בשל הזדקנות התאים, זיהום ויראלי, תהליך אוטואימוני, הרעלות, ועוד. סיבות נוספות לחוסר באינסולין עלולות לנבוע מיצירת נוגדנים אנדוגניים לאינסולין או הפרעות במערכת העצבים המרכזית ובמערכת האנדוקרינית. 2. ירידת הרגישות לאינסולין; סכרת מסוג 2. תופעה הנובעת מירידה בצפיפות הקולטנים לאינסולין או לקוי בקישור הקולטן לגלוקוז. 3. עמידות לאינסולין.
